magnify
magnify

Open Knowledge for all 

Home ข่าววิทยาศาสตร์ ดร. จารุณี วานิชธนันกูล ได้รับรางวัลผู้นำเสนอยอดเยี่ยม ในการเสนอผลงานแบบโปสเตอร์ งานประชุม 13th FAOBMB Congress
formats

ดร. จารุณี วานิชธนันกูล ได้รับรางวัลผู้นำเสนอยอดเยี่ยม ในการเสนอผลงานแบบโปสเตอร์ งานประชุม 13th FAOBMB Congress

ขอแสดงความยินดีกับ ดร. จารุณี วานิชธนันกูล นักวิจัย ห้องปฏิบัติการวิศวกรรมโปรตีนลิแกนด์และชีววิทยาโมเลกุล หน่วยวิจัยชีววิทยาโมเลกุลทางการแพทย์ ไบโอเทค ได้รับรางวัลผู้นำเสนอยอดเยี่ยม ในการเสนอผลงานแบบโปสเตอร์ (Outstanding Poster Presentation) จากผลงานวิจัยเรื่อง “การศึกษาการดื้อยาแอนติโฟเลตของเชื้อ Trypanosoma brucei ” ในงานประชุม 13th FAOBMB International Congress of Biochemistry and Molecular Biology จัดโดย Federation of Asian and Oceanian Biochemists and Molecular Biologists (FAOBMB) วันที่ 25-29 พฤศจิกายน 2555 ณ ศูนย์นิทรรศการและการประชุมไบเทค กรุงเทพฯ ผลงานนี้เป็นผลงานวิจัยร่วมกับ คณะนักวิจัยไบโอเทค ได้แก่ คุณสุพรรณี ทวีชัย ดร. สุมาลี กำจรวงศ์ไพศาล ศ. ดร. ยงยุทธ ยุทธวงศ์ และ รศ. ดร. จิรันดร ยูวนิยม ตำแหน่งอาจารย์ คณะวิทยาศาสตร์ มหาวิทยาลัยมหิดล

งาน วิจัยดังกล่าว เป็นการศึกษาเอนไซม์ไดไฮโดรโฟเลต รีดักเทส ที่เป็นเป้าหมายของเชื้อ Trypanosoma brucei (Trypanosoma brucei dihydrofolate reductase, TbDHFR) ซึ่งเป็นสาเหตุของโรคเหงาหลับแอฟริกัน พบว่าเชื้อดื้อต่อยากลุ่มแอนติโฟเลตตั้งแต่ยังไม่ได้เริ่มใช้ยากลุ่มนี้ใน การรักษา โดยเมื่อศึกษาโครงสร้างเปรียบเทียบกับเอนไซม์ DHFR ของเชื้อมาลาเรีย Plasmodium falciparum (PfDHFR) พบว่ากรดอะมิโนในบริเวณเร่งของ TbDHFR (I51, R59, T86 และ I160) จะคล้ายกับ PfDHFR กลายพันธุ์ N51I, C59R, S108N และ I164L ดังนั้นเพื่อศึกษาการดื้อยาของ T. brucei ซึ่งน่าจะมีผลมาจากกรดอะมิโน T86 ของ TbDHFR จึงได้ทำการกลายพันธุ์ TbDHFR เป็น T86S และ T86N ซึ่งคล้ายกับ PfDHFR ที่ไวยา (S108) และดื้อยา (S108N) ผลจากการศึกษาเป็นไปตามที่คาดหมาย คือเอนไซม์ TbDHFR กลายพันธุ์ T86S มีความไวต่อยาไพริเมทามีน (Pyr) และไซโคลกวานิล (Cyc) ส่วนเอนไซม์ TbDHFR กลายพันธุ์ T86N เกิดการดื้อยาแอนติโฟเลตแบบแข็ง (rigid) อย่างไรก็ตามการกลายพันธุ์ทั้งสองแบบมีความไวต่อยาแอนติโฟเลตแบบยืดหยุ่น (flexible) และเมื่อศึกษาโครงสร้าง TbDHFR กลายพันธุ์ T86N พบการหลบเลี่ยงการชนกันระหว่างอะตอม p-Cl ของ Pyr และ Cyc กับ T86N ของเอนไซม์กลายพันธุ์ และที่สำคัญพบว่าโครงสร้างโปรตีน T86N ที่จับกับสาร Cyc แสดงรูปแบบการจับที่แตกต่างจากโครงสร้างอื่น คือบริเวณ I47 loop ของเอนไซม์ T86N เป็นแบบปิดกั้น (occlude) ซึ่งเป็นส่วนที่ตรงกันกับ M20 loop ของ Escherichia coli DHFR ที่มีบทบาทสำคัญในการทำให้เอนไซม์คงรูปต่อการจับกับสารตั้งต้นหรือสาร ยับยั้ง ผลการศึกษาดังกล่าว สามารถอธิบายการดื้อยาแอนติโฟเลตของเชื้อ Trypanosoma brucei ได้ และการออกแบบยาแบบยืดหยุ่นน่าจะนำมาใช้ยับยั้งการเจริญของเชื้อนี้ได้

The Federation of Asian and Oceanian Biochemists and Molecular Biologists (FAOBMB) เป็นสมาคมที่มุ่งเน้นการส่งเสริมและพัฒนางานวิจัยด้านชีวเคมีในภูมิภาค เอเชียและโอเชียเนีย ซึ่งก่อตั้งขึ้นในปี พ.ศ. 2515 โดยมีบทบาทสำคัญในการกระตุ้นให้เกิดความรู้ทางวิทยาศาสตร์ การถ่ายทอดเทคโนโลยี และไปใช้ให้เกิดประโยชน์ในเชิงพาณิชย์ ปัจจุบันมีสมาชิกกว่า 20,000 คน จาก 19 ประเทศ ได้แก่ ออสเตรเลีย บังคลาเทศ จีน ฮาวาย อินเดีย อินโดนีเซีย อิหร่าน ญี่ปุ่น เกาหลี มาเลเซีย พม่า เนปาล นิวซีแลนด์ ปากีสถาน ฟิลิปปินส์ สิงคโปร์ ไต้หวัน ไทย และเวียดนาม

 – ( 225 Views)

 
 Share on Facebook Share on Twitter Share on Reddit Share on LinkedIn
No Comments  comments 

Leave a Reply

Your email address will not be published. Required fields are marked *

*


8 + nine =

You may use these HTML tags and attributes: <a href="" title=""> <abbr title=""> <acronym title=""> <b> <blockquote cite=""> <cite> <code> <del datetime=""> <em> <i> <q cite=""> <strike> <strong>